Een natuurlijke chemische wijziging, genaamd O-GlcNAc, die optreedt in specifieke bouwstenen van het alfa-synucleïne-eiwit, kan de capaciteit ervan om toxische amyloïde fibrillen te vormen verminderen. Dit is een kenmerk van de ziekte van Parkinson, zo blijkt uit een studie.
“Samengevat geloven we dat deze resultaten belangrijke implicaties hebben voor de benutting van O-GlcNAc in de behandeling van de ziekte van Parkinson en andere neurodegeneratieve ziekten,” schreven de onderzoekers.
De studie, gepubliceerd in Nature Chemical Biology, licht toe hoe de ophoping van misgevouwen eiwitaggregaten, een gemeenschappelijk kenmerk van ziekten zoals Parkinson en Alzheimer, kan leiden tot de dood van zenuwcellen in de hersenen.
Onderzoekers, geleid door de Universiteit van Zuid-Californië en de École Polytechnique Fédérale de Lausanne in Zwitserland, bestudeerden hoe post-translationele modificaties (PTM’s) – wijzigingen die aan eiwitten worden gemaakt nadat ze door de cel zijn geproduceerd – de vorming van amyloïde fibrillen bij de ziekte van Parkinson kunnen beïnvloeden.
Specifiek richtten ze zich op een PTM bekend als O-gebonden bèta-N-acetylglucosamine of O-GlcNAc. In deze modificatie wordt een enkel suikermolecuul toegevoegd aan specifieke aminozuren, wat uiteindelijk de eigenschappen en functie van het eiwit verandert. O-GlcNAc van alfa-synucleïne is aangetoond dat het amyloïde aggregatie vertraagt en mogelijk neuronen beschermt.
Verder onderzoek toonde aan dat alfa-synucleïne fibrillen met hogere niveaus van O-GlcNAc-modificatie niet leidden tot klontvorming in neuronen of het triggeren van celdood. Deze bevindingen suggereren dat het verhogen van de niveaus van O-GlcNAc-modificatie met een therapie amyloïde fibrillen kan voorkomen om zich te verspreiden door verschillende hersengebieden, waardoor de progressie van de ziekte van Parkinson mogelijk wordt gestopt.
Nederlands 
English